что представляют собой белки ферменты приведите примеры
Белок-фермент: описание, роль, свойства, функция и особенности
В каждой клетке организме постоянно происходят сотни различных биохимических процессов. Все они сопровождаются распадом и окислением питательных веществ, поступающих извне.
Процессы сложные, многосоставные, и об их особенностях можно рассказывать долго. Но все они протекают быстро благодаря катализаторам биохимических реакций, которыми являются белки-ферменты.
Что они собой представляют? Какова их роль, свойства, функции? Об этом сейчас речь и пойдет.
Определение
Итак, белок-фермент – это совокупность сложных молекул белка и рибосом либо их целые комплексы. Именно они ускоряют все происходящие в живых системах химические реакции. Происходит это, разумеется, определенным образом.
Каждый фермент «свернут» в определенную структуру. И он ускоряет конкретную, соответствующую его характеристикам реакцию. Кстати, в таком «тандеме» реагенты именуют субстратами. А получившиеся в результате реакции вещества – продуктами.
Ферменты по отношению к субстратам весьма специфичны. Аденозинтрифосфатазы, например, катализируют исключительно отщепление остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной. Другой пример – киназа фосфорилазы. Она, в свою очередь, переносит к субстрату остатки только фосфорной кислоты.
Регуляция активности
Белки-ферменты могут действовать по-разному. Их активность регулируется двумя типами веществ:
К слову, синтезируются белки-ферменты на рибосомах. Эти органеллы производят их из аминокислот, основываясь на генетическую информацию.
Состав
Есть еще множество вопросов, касающихся белков-ферментов, расщепляющие различные вещества, поступающие в организм. Почему, например, их молекулы больше, чем у субстратов? И каким вообще образом аминокислоты, которые сами не могут ускорять химические реакции, создают мощнейшие каталитические системы, соединяясь в специфические последовательности?
Но зато медицине многое известно об их составе. Каждый фермент представляет собой соединение собственно белковых частей и связанные с ними активные центры. В их молекулах принято отличать активный А-центр – это место в пространственной структуре, с которым контактирует субстрат S. Также есть белковая часть – ее именуют либо апоэнзимом, либо апоферментом.
Можно еще объяснить иначе. Ферменты образованы из полипептидов – это такие вещества, которые состоят из остатков аминокислот. А те, в свою очередь, являются органическими соединениями, содержащие в себя как аминные, так и карбоксильные группы.
Специфика воздействия
Состоящие из остатков аминокислот белки-ферменты обеспечивают одну либо несколько однотипных реакций (каждый).
К примеру, жиры внутри клеток и в пищеварительном тракте расщепляются липазой. Это водорастворимый фермент, не действующий на белки и полисахариды. В то же время вещество, расщепляющее гликоген или крахмал, не оказывает никакого эффекта на жиры.
Интересно, что каждый молекула фермента осуществляет от нескольких тысяч до миллионов действий в минуту. В ходе этих процессов белок не расходуется вообще. Наоборот, он образует симбиоз с реагирующими веществами, ускоряя их превращения. После окончания он выходит из реакции в неизменном виде.
Свойства
Их тоже надо рассмотреть, изучая роль белков-ферментов. Вообще, свойства этих веществ можно выделить в такой список:
Последние качества обусловлены регулируемой активностью ферментов. Благодаря этой специфике удается изменять скорость превращения веществ вы зависимости от условий среды, в которых они находятся.
Интересно, что у некоторых белков-ферментов, расщепляющих жиры, углеводы и прочие элементы, есть стереохимическая специфичность. Так называется их способность катализировать превращение лишь одного стереоизомера субстрата. К примеру, фумароза способна расщепить исключительно транс-изомер-фумаровую кислоту. Взаимодействовать с cis-изомером она уже не будет.
Зависимость от температуры
Она довольно весомая. С повышением температуры на каждые десять градусов скорость ферментативной реакции увеличивается примерно в два-три раза.
Но, если сравнивать с минеральными катализаторами, то закономерность эта дает о себе знать только в конкретном температурном интервале, который может варьироваться от 0°C до 37-40 °C.
Когда же фермент начинает работать на максимуме? Наибольшая активность проявляется тогда, когда и температура достигает предела в 40 °C. Если она поднимется еще выше, то начнется денатурация.
Ферменты, подчиняющиеся данной закономерности, принято называть термолабильностью. Это – ключевое качество, отличающие белки от минеральных катализаторов.
Но есть среди ферментов термостабильные соединения, на которые высокие температуры негативно не воздействуют. Более того, некоторые из них их выдерживают, и даже под их влиянием проявлять максимальную активность. К таковым относится миокиназа мышц. Она сохранит активность даже в том случае, если температура достигнет 100 °C.
При 0 °C ферментативная реакция практически прекращается. Но это ингибирование обратимо. При нормальном температурном режиме активность вещества восстановится. Это доказывают ферменты, которые были выделены из туши мамонтов, годами находившихся в условиях ледникового периода. При создании нормальной температуры они проявляли хорошую активность.
Классификация
Рассказывая об особенностях и функциях белков-ферментов, нужно отметить, что на данный момент известно более 2000 их видов. Но количество постоянно увеличивается.
Условно ферменты делятся на 6 групп. В качестве критерия классификации выступает характер реакций, который они вызывают.
Также стоит упомянуть, что процесс синтеза или расщепления какого-либо вещества в клетке обычно делится на ряд химических операций. Каждая из них выполняется отдельным белком-ферментом. Группы таких элементов составляют некий биохимический конвейер.
По сути, каждый фермент – это своеобразная молекулярная машина. Благодаря определенному расположению аминокислот и пространственной структуре своих компонентов, он имеет способность узнавать «свой» субстрат среди остальных. Поэтому присоединение выполняется мгновенно, что и обуславливает скорость химических реакций.
Обратные связи
Всем вышеперечисленным не ограничиваются свойства белков-ферментов. Не был отмечен вниманием еще один немаловажный нюанс.
Дело в том, что в белковых молекулах многих ферментов имеются участки, способные узнавать еще и конечный продукт – тот, который, так сказать, «сходит» с полиферментного биохимического конвейера.
Плохо, если его слишком много. Потому что в таком случае активность начального фермента начинает тормозиться. Ничем не лучше, если конечного продукта мало. Потому что тогда фермент активируется.
Собственно говоря, таким образом множество биохимических процессов и происходит. Это – обратные связи, обеспечивающие саморегуляцию. Если задуматься и провести параллель, то такие же принципы прослеживаются в работе современной технике. В природных механизмах, в живых клетках, все аналогично.
Сходство с минеральными катализаторами
Что же, исходя из вышесказанного, можно понять, какую функцию выполняют белки-ферменты. Теперь нужно немного поговорить об их сходствах с минеральными катализаторами. Можно выделить такой перечень:
Последний факт особенно интересен. Такая особенность обусловлена тем, что фермент в ходе своей реакции начинает взаимодействовать с субстратом, образуя промежуточное соединение – фермент-субстратный комплекс.
Что же происходит? Конформация субстрата меняется, ковалентные связи напрягаются, а потому энергии, необходимой для разрыва, требуется меньше.
Как можно видеть, казалось бы сложный процесс на самом деле можно очень просто объяснить, если вникнуть в подробности.
Что представляют собой белки ферменты приведите примеры
Подробное решение параграф § 11 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Пасечник В.В., Каменский А.А., Рубцов A.M. Углубленный уровень 2019
Вопрос 1. Что такое катализаторы?
Катализаторы — это вещества, изменяющие скорость химической реакции или вызывающие её, но не входящие в состав продуктов реакции.
Вопрос 2. Что такое иммунитет?
Иммунитет — это способ защиты организма от действия различных веществ и организмов, вызывающих деструкцию его клеток и тканей, характеризующийся изменением функциональной активности преимущественно иммуноцитов с целью поддержания гомеостаза внутренней среды.
Вопрос 3. Какие белки вам известны? Каковы их функции?
Кератин, коллаген, эластин — строительная, структурная функция;
Гемоглобин — транспортная ф.;
Актин и миозин — сократительная, двигательная ф.;
Гормоны (инсулин, соматотропин и др.) — регуляторная ф.;
Иммуноглобулины, тромбин, фибриноген и др. — защитная ф.;
Пепсин, каталаза, трипсин — каталитическая ф.
Вопрос 4. Какие функции белков вам известны?
Белки выполняют самые разнообразные функции в клетках: определяют их структуру и форму, изменяют скорость протекания химических реакций, обеспечивают передачу химических сигналов, осуществляют разные виды клеточного движения, а также перенос веществ через мембраны и т. п.
Вопрос 5. Чем объясняется многообразие функций белков?
Многообразие функций белков объясняется разнообразием форм и состава самих белков.
Вопрос 6. Что представляют собой белки — ферменты? Приведите примеры таких белков.
Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию.
Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры. Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или четвертичную (несколько соединенных глобул) белковую структуру. Сначала они синтезируются в линейном виде. А потом сворачиваются в требуемую структуру. Для обеспечения активности биокатализатору необходимо определенное строение. Ферменты, как и другие белки, разрушаются при нагреве, экстремальных значениях pH, агрессивных химических соединений.
Основные свойства ферментов:
специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы — на жиры;
каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;
способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.
Примеры белков — ферментов: пепсин, каталаза, трипсин, амилаза, протеазы, липазы, глутаматдегидрогеназа, аланинаминотрансфераза (АЛТ), лейцинаминопептидаза (ЛАП), фруктозо — 1,6 — дисфосфат — альдолаза (ФДФ — А) и др.
Вопрос 7. Как реализуется белками защитная функция?
Защитная функция белков в организме заключается в предотвращении проникновения чужеродных веществ, которые могут нанести существенный вред организму. Если же это произошло, специализированные белки способны их обезвредить. Эти защитники называются антителами или иммуноглобулинами. Связывание их с белками возбудителей подавляет функциональную активность последних и останавливает развитие инфекции. Антитела обладают уникальным свойством: они способны отличать чужеродные белки от собственных белков организма.
Кроме того, в ответ на заражение вирусом клетка вырабатывает специальные белки — интерфероны, которые препятствуют размножению носителя инфекции.
Многие организмы используют для защиты или нападения специфические пептиды и белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. Часто эти вещества обладают ферментативной активностью (холерный токсин, коклюшный токсин) или же они могут нарушать структуру клеточных мембран (белки ядов змей и насекомых).
Вопрос 8. Что вам известно о гормонах? Есть ли среди них вещества белковой природы? Приведите примеры.
Гормоны — мельчайшие элементы, вырабатываемые нашим организмом. Это органические биологически активные вещества, которые вырабатываются собственными железами внутренней секреции организма. Поступая в кровь, связываясь с рецепторами определенных клеток, они регулируют физиологические процессы, обмен веществ.
Белкам — гормонам присуща регуляторная функция. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови.
Примеры гормонов белковой природы (белки и полипептиды) — гормоны гипоталамуса, гормоны гипофиза (соматотропин, кортикотропин, пролактин, вазопрессин и окситоцин, гонадотропный гормон, полипептидные низкомолекулярные гормоны, адренокортикотропный гормон, кортикотропин (АКТГ)); щитовидной железы (тироксин, кальцитонин); гормон паращитовидных желез; гормоны поджелудочной железы (глюкагон и инсулин); гормон почек (эритропоэтин) и др.
Вопрос 9. Используя доступные информационные источники, подготовьте сообщение о конкретных видах белков, встречающихся в организмах, и выполняемых ими функциях.
Виды белков их функции в организме.
Структурные белки. Влияют на структуру самой клетки, ее форму. Всеми своими свойствами, качествами и даже функциями каждый вид тканей обязан именно структурным белкам. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
Транспортные белки. Транспортные белки обеспечивают транспортировку питательных и других полезных веществ по всему организму. Например, клеточные мембраны пропускают внутрь клетки не все подряд. И даже некоторые полезные вещества туда не могут проникнуть. Транспортные белки имеют способность проникать сквозь мембраны клеток и проносить с собой эти самые вещества. Гемоглобин — переносчик кислорода и других веществ.
Рецепторные белки. Рецепторные белки наряду с транспортными белками обеспечивают проникновение полезных веществ внутрь клеток. Располагаются рецепторные белки на поверхности мембран, то есть снаружи клеток. Они связываются с поступающими к ним питательными веществами и помогают им проникать внутрь. Важность этого вида белка переоценить невозможно, так как без них внутриутробное развитие может происходить совершенно неправильно или даже полностью прекратиться.
Сократительные белки. Человек двигается благодаря сокращению мышечных тканей. Эту способность им обеспечивают сократительные белки. Как отдельные клетки, так и организм в целом приходит в движение при помощи этого вида белков. Например, миозин, актин и др.
Регуляторные белки. Организм человека ведет свою жизнедеятельность благодаря множеству различных биохимических процессов внутри него. Все эти процессы обеспечивают и регулируют регуляторные белки. Одним из них является инсулин, также половые гормоны.
Защитные белки. Находясь в окружающей среде, организм постоянно контактирует с самыми разными веществами, микроорганизмами и так далее, попадает в самые разные условия. Сохранность здоровья в таких случаях обеспечивают иммунные клетки, которые и являются защитными белками. Также к последним относят прокоагулянты, которые обеспечивают нормальную свертываемость крови. Гаммаглобулин, иммуноглобулин — антитела (защита от инфекций).
Ферменты. Еще один вид белков — ферменты. Они отвечают за правильное протекание биохимических реакций внутри клеток во всем организме. За контроль метаболизма отвечают белки — протеазы.
Вопрос 10. Почему белки называют молекулами жизни?
Более 4 млрд. лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка.
Белки — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов. С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.
Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Белки считаются основным материалом для «строительства» клеток. Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia соli насчитывается около 3 тыс. различных белков.
Вопрос 11. Используя дополнительные источники информации, найдите сведения о функциях белков ферментов различных классов. Результат оформите в виде таблицы.
Вопрос 12. Найдите в приведённом тексте ошибки. Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки. Исправьте их.
1) Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. 2) Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. 3) Белки входят в состав плазматической мембраны. 4) Все белки выполняют в клетке ферментативную функцию. 5) Молекулы белка несут наследственную информацию о признаках организма.6) Молекулы белка входят в состав рибосом.
Ответ. Ошибки сделаны в предложениях под номерами: 2, 4, 5.
2)Это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные между собой пептидной связью.
4)Не все белки выполняют в клетке ферментативную функцию. ИЛИ…. Все белки выполняют в клетке различные функции.
5) Молекулы белка не несут наследственную информацию о признаках организма. ИЛИ…Наследственная информация о признаках организма зашифрована в нуклеиновых кислотах.
Вопрос 13. Почему в запасных тканях семян растений (эндосперме, семядолях), даже очень богатых углеводами или жирами, обязательно присутствуют белки?
Семена у растений наиболее надежно обеспечивают их размножение и распространение. В семени содержится необходимый для прорастания зародыша запас питательных веществ. Белки при необходимости используются ими для получения аминокислот и энергии. Белки являются основным строительным материалом клеток. Также белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводненные, инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажненном состоянии.
Вопрос 14. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 4 «Обнаружение белков с помощью качественной реакции»
Цель: показать наличие белков в биологических объектах.
Оборудование: штатив с пробирками, водяная баня, кристаллизатор со льдом, мерный стакан на 50 мл.
Реактивы: куриное яйцо, концентрированная азотная кислота, раствор аммиака, гидроксид натрия, раствор медного купороса, вода.
1. Приготовьте раствор белка.
2. Ксантопротеиновая реакция. В пробирку налейте 2—3 мл раствора белка и добавьте несколько капель азотной кислоты. Соблюдайте технику безопасности при работе с химическими реагентами! Нагрейте содержимое пробирки, при этом образуется жёлтый осадок. Охладите смесь и добавьте раствор аммиака до перехода жёлтой окраски в оранжевую.
3. Биуретовая реакция. В пробирку налейте 2—3 мл раствора белка и 2—3 мл раствора гидроксида натрия, затем 1—2 мл раствора медного купороса. Появляется фиолетовое окрашивание.
4. Запишите результаты эксперимента и сделайте вывод.
Ксантопротеиновая реакция открывает наличие в белках циклических аминокислот — триптофана, фенилаланина, тирозина, содержащих в своем составе ароматическое ядро. Ряд белков при добавлении к ним концентрированной азотной кислоты при нагревании дают желтое окрашивание, которое может переходить в оранжевое в щелочной среде.
Реакция вызвана нитрованием бензольного ядра указанных циклических аминокислот и образованием нитросоединений желтого цвета.
Взаимодействие с концентрированной азотной кислотой — белый осадок, нагревание — появлением желтой окраски, добавление аммиака — появление оранжевой окраски.
Ксантопротеиновую реакцию дают почти все белки. Ксантопротеиновая реакция обуславливает появление желтого окрашивания при попадании концентрированной азотной кислоты на кожу, ногти. Эту реакцию могут давать и более простые ароматические соединения (например, фенолы). Исключение составляют клупеин и сальмин (из группы протаминов) и желатина, в молекуле которых почти полностью отсутствуют ароматические аминокислоты.
Биуретовая реакция является универсальной на пептидную связь в белках. Вещества, имеющие в своем составе не менее 2 — х пептидных связей дают эту реакцию.
Реакция состоит в том, что в щелочной среде в присутствии сернокислой меди белки и полипептиды дают сине — фиолетовое или красно — фиолетовое окрашивание в зависимости от длины пептида вследствие образования комплексных соединений меди с пептидной группой. Продукты гидролиза белков (пептоны) могут давать розовое, красное окрашивание.
Щелочная среда приводит к появлению отрицательного заряда вследствие диссоциации ОН — группы, благодаря этому кислород взаимодействует с медью с образованием солеобразной связи, а медь в свою очередь с атомами азота связана через дополнительно координационные связи за счет использования их неподеленных электронных пар. Это ведет к образованию стабильного комплекса.
Вывод: Ксантопротеиновая и биуретовая реакции — качественные реакции на белки. С помощью этих реакций можно доказать наличие белков в биологических объектах.
Биологические функции белков. Белки как ферменты
Какова общая роль ферментов? Направление, регуляция обмена веществ путем ускорения химических реакций. В целом известно, что ферменты являются катализаторами, ускорителями реакций. Все ферменты — белки, но не все белки ферменты! Роль ферментов могут выполнять и РНК. Впервые ферменты (уреазу, расщепляющую мочевину) в кристаллической форме выделил американский химик Джеймс Самнер в 1926 году. «Аза» — окончание многих белков.
Образование или распадение каких-либо химических связей под действием фермента предваряет создание фермент-субстратного комплекса. Пример субстрата — белки пищи человека. Пример фермента — белок пепсин. При соединении субстрата с ферментом как раз и образуется фермент-субстратный комплекс (белки пищи с белком пепсином). Далее субстрат превращается в продукт (аминокислоты, до которых расщепились белки пищи), поэтому в результате реакции остаются фермент и продукт.
1. Субстратный центр обеспечивает удержание субстрата.
2. В активном центре идет реакция видоизменения субстрата.
3. Регуляторный центр поддерживает специфическую конфигурацию фермента. Конфигурация фермента связана с третичной и четвертичной структурой белка. Регуляторный центр может изменять конфигурацию белка для быстрого соединения с субстратом.
1. Однокомпонентные ферменты состоят только из белков.
2. Двухкомпонентные ферменты имеют белковую часть (апофермент), а также небелковые включения (кофермент).
3. Коферменты — это витамины, ионы металлов. По сути, витамины активируют ферменты.
1. Специфичность, избирательность действия. Например, липаза расщепляет жиры, амилаза — крахмал, трасферазы осуществляют перенос химических групп с одной молекулы на другую, оксидоредуктазы — перенос электронов при окислении одних веществ и восстановлении других.
2. Фермент не расходуется, каждая молекула может осуществлять до нескольких миллионов операций в минуту.
3. Каталитическая активность ферментов в несколько раз выше, чем у неорганических катализаторов.
4. Ферменты активны при определенных условиях среды.
Как кислотность влияет на ферменты?
1. Повышение концентрации ионов водорода (как и температуры) сначала усиливает активность ферментов, затем понижает ее.
2. Действительно, при достижении высокого порога рН не многие ферменты могут работать.
3. При повышении водородного показателя до 1-2 редкие ферменты могут функционировать, например, таким ферментом является пепсин желудка.
От чего зависит скорость ферментативных реакций?
1. От температуры среды (большинство ферментов человека активны в интервале от 30 до 40 градусов, при 0 активность замирает).
2. От концентрации солей.
3. От уровня реакции среды — рН. Так, пепсин действует исключительно в кислой желудочной среде (при 1-2 рН), трипсин при 8-9 рН. Ферменты в целом предпочитают слабощелочную среду.
4. От концентрации субстрата.
5. От концентрации фермента.
Активаторы и ингибиторы ферментов
1. Активаторами выступают различные неорганические вещества, например, ионы металлов.
2. Ингибиторы образуют с ферментом комплекс, лишенный ферментативной активности. Выделяют конкурентное ингибирование — в этом случае ингибитор не дает соединиться субстрату с ферментом. При неконкурентном ингибировании ингибитор просто нарушает конфигурацию фермента, в связи с чем фермент не способен соединиться с субстратом. Пример — синильная кислота, нейтрализующая дыхательный фермент цитохромоксидазу.
Что влияет на каталитическую активность ферментов?
Денатурация фермента. Если изменяется структура белка при денатурации, подавляется активность фермента. При этом нарушается пространственная конфигурация активного центра.
Белки — регуляторы биохимических процессов
1. Многие гормоны — белки. Примеры — соматотропин (синтезируется с помощью генной инженерии), тиреотропный гормон, либерины и статины гипоталамуса, инсулин, глюкагон. Инсулин открывает клетку для глюкозы, его также научились получать с помощью генной инженерии.
2. Однако не все гормоны — белки. Три- и тетрайодтиронин, адреналин, мелатонин являются производными аминокислот.
Как гормоны влияют на организм?
Они изменяют активность определенных ферментов. Каким образом это происходит? Например, присоединение к ферментам фосфатных групп. Это повышает или понижает активность ферментов. Понятно, что присоединение дополнительных химических группировок может изменить свойства ферментов.
Другие гормоны усиливают синтез ферментов в клетках. Например, существует группа белковых факторов роста, которые активируют ферменты синтеза ДНК перед делением клетки. В связи с этим клетка быстрее делится, растет, что особенно важно при ранениях, операциях. Однако при избытке таких гормонов может произойти злокачественный рост. Причины его — изменения в структуре генов, ответственных за факторы роста. Мы можем сделать вывод, что один белки (гормоны) влияют на другие белки (ферменты).
Двигательная функция белков
Сократительные белки отвечают за следующие действия — биение жгутиков простейших, мерцание ресничек, движения мышц у животных, листьев у растений. Примеры таких белков — актин, миозин.
Белки — переносчики (транспортные белки)
1. Находятся в плазме крови, в мембранах, цитоплазме, в ядре.
2. Они связывают гормоны и несут их к клеткам-мишеням, где эти гормоны узнаются специальными рецепторами. Например, белки мембран избирательно транспортируют сахара, аминокислоты, ионы. Гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ, трансферрин — ионы железа.
Белки — средства защиты организма
1. Лимфоциты вырабатывают белки — иммуноглобулины (антитела) в ответ на антигены — чужеродные белки, полисахариды, полинуклеотиды и их комплексы в жидкой среде, в составе вирусов, бактерий.
2. Интерфероны — противовирусные белки, способные активировать ферменты, которые расщепляют нуклеиновые кислоты вирусов. Они также выделяются лейкоцитами. Интерфероны запускают синтез фермента, блокирующего аппарат синтеза вирусных белков.
3. Растения выделяют ферменты, ускоряющие синтез защитных соединений — флавоноидов, терпенов, алкалоидов. Некоторые ферменты растений разрушают покровы патогенных организмов, делают прочными покровы самих растений.
Строительная и энергетическая функция белков
Белки участвуют в образовании органелл. Из 1 грамма белков вырабатывается 17 кДж энергии, но только если углеводы и жиры закончились.